ژاک مونو: تصادف و ضرورت (هستی‌زایی مولکولی)

ژاک مونو: هستی‌زایی مولکولی

ژاک مونو: تصادف و ضرورت. سوی، ۱۹۷۰، (نسخۀ فارسی)، www.najafizadeh.ir

Jacques Monod: le hasard et la nécessité, Seuil, 1970: essai sur la philosophie naturelle de la biologie moderne

Jacques Monod: le hasard et la nécessité:Ontogénèse moléculaire

Jacques Monod: Le hasard et la nécessité. Essai sur la philosophie naturelle de la biologie moderne

ژاک مونو. تصادف و ضرورت. نوشته‌ای در بارۀ فلسفۀ طبیعی در زیست‌شناسی امروزی، سوی، ۱۹۷۰

(برای دیدن نسخۀ اصلی، بنگرید به:) https://goo.gl/u48i2j

Jacques Monod: Ontogénèse moléculaire

تصادف و ضرورت: هستی‌زایی مولکولی

PDF (eBook) نسخۀ فارسی

https://drive.google.com/file/d/0B82CvAj9ELwUYm5uZlNOaE1SMTA/view?usp=sharing

فصل پنجم: صفحۀ 109

Le hasard et la nécessité: Ontogénèse moléculaire

هستی‌زایی مولکولی

آن‌چنان‌که دیدیم، موجودات زنده را، هم به‌دلیل ساختار میکروسکوپی، و هم کارکردشان، می‌توان کاملاً با ماشین‌ها مقایسه کرد. امّا در شیوۀ ساخت،به‌عکس، آنها اساساً با ماشین‌ها فرق دارند. هر ماشینی ویا هر دست‌ساختۀ دلخواهی، ساختار ماکروسکوپی‌اش نتیجۀ کنش نیرو های بیرونی، وابزارهایی است که بر مادّه کار می‌کند تا به آن شکلی بدهد.این قلم پیکرتراش است که از سنگ مرمر صورت افرودیت را بیرون می‌کشد؛ امّا این الهه خود زاییدۀ کفی است که از خروش امواجی برمی‌خیزد (امواجی که آلت خون‌آلود اورانوس آن‌ها را بارور کرده است) که در آن میان جسمش ‌به‌خودی‌خود ‌می‌شکفد.

در این فصل می‌خواهم نشان دهم، که این فرایند ریخت‌زایی خود‌انگیز و خود‌مختار سرانجام بر خاصیّت شناخت فضاویژۀ پروتئین استوار است؛ بنابراین این فرایند ازمرتبۀ میکروسکوپی است پیش ازآن‌که خود را در ساختارهای ماکروسکوپی بنمایاند. و سرانجام در این ساختارهای اوّلیّۀ پروتئین، به‌عنوان نتیجه، “راز” خاصیّت شناخت را جستجو می‌کنیم که از این پروتئین‌ها، شیاطین ماکسول را می‌سازد که خود نظام‌های موجودات زنده را درست می‌کند و به آن‌ها حیات می‌دهد.

لازم به یادآوری است که مسائلی که دراینجا به آن‌ها می‌پردازیم ازجملۀ مسائل مربوط به سازوکار رشد است، که هنوز برای زیست‌شناسی مشکلات‌ پیچیده‌ای بار می‌آورد. هرچند که جنین‌شناسی به‌شیوه‌ای تحسین‌برانگیز چنین رشدی را تشریح می‌کند، امّا هنوز هم از تحلیلی که هستی‌زایی ساختارهای میکروسکوپی را به‌زبان برهم‌کنش‌های میکروسکوپی بیان کند،بسیار دوریم. امروز به‌عکس ساختار برخی از بناهای مولکولی را به‌تفصیل می‌شناسیم، و من هم می‌خواهم نشان دهم که در اینجا حرف از فرایندی واقعی از “هستی‌زایی مولکولی” درمیان است که در آنجا ماهیّت فیزیکی این پدیده آشکار می‌شود.

پیشتر هم فرصت پیدا کردم تا یادآوری کنم که پروتئین‌های گلبولی غالباً به شکل مجموعه‌ای ار شمار محدودی از زیرواحدهای شیمیایی همانند است. چون شمار این زیرواحدهای سازنده عموماً کم است، این پروتئین‌ها را “الیگومر” می‌نامیم. در این الیگومرها، زیرواحدها (پروتومرها) منحصراً در پیوند غیراشتراکی با یکدیگر است. به‌علاوه، چنان‌که دیدیم، ترتیب قرارگرفتن پروتومرها در درون یک مولکول الیگومری طوری است که هر یک از آن‌ها ازنظر هندسی هم‌ارز با دیگری است. این هم ناگزیر به اینجا می‌انجامد که هر پروتومر بتواند به پروتومر دیگری از راه عمل تقارن، یعنی با چرخش، به دیگری تبدیل شود. به‌سادگی می‌توان نشان داد که الیگومرهایی که از این راه تشکیل شده است، عناصر تقارن یکی از گروه‌های چرخش نقطه‌ای را دارد.

این مولکول‌ها درنتیجه بلورهای میکروسکوپی واقعی‌ای است، که به دستۀ خاصّی تعلّق دارد، که من آن را دستۀ”بلورهای بسته”می‌نامم، زیراکه برخلاف بلورها به‌معنی خاص (که طبق یکی از گروه‌های فضایی ساخته شده است)، این بلورها نمی‌تواند رشد کند، بی‌آنکه عناصر جدید تقارن را به‌دست آورد، درحالی‌که “به‌طور عموم” عناصری را که پبش‌تر داشته است از دست بدهد.

اجتماع خودبه‌خود زیرواحدها در پروتئین‌های الیگومری

پیشتر دیدیم که برخی ار خواصّ کارکردی این پروتئین‌ها، سرانجام هم به حالت الیگومری و هم به ساختار متقارن آنها وابسته است. ساخت این بناهای میکروسکوپی، درنتیحه مسئله‌ای را مطرح می‌کند که هم ار نظر زیست‌شناسی اهمیّت دارد و هم از نظر فیزیکی دلپذیر است است.

و چون پروتومرها در یک مولکول الیگومری، تنها با پیوندهای غیراشتراکی به یکدیگر مرتبط است، عموماً هم ممکن است تا آنها را با عمل ملایم برروی آن‌ها (که به دمای بالا و یا برای مثال به عامل شیمیایی مهاجم نیاز نداشته باشد) به واحدهای مونومری تفکیک کرد. در این حالت، پروتئین عموماً همۀ خواصّ کارکردی، کاتالیتیکی و تنظیم‌کنندۀ خود را از دست می‌دهد. امّا هنگامی‌که شرایط اوّلیّۀ “عادی “ دوباره فراهم شود ( از راه حذف عاملی که سبب جداشدن آنها از یکدیگر شده است)، می‌توان دید – و این نکته مهمّ است- که عموماً این مجموعه‌های الیگومری دوباره به‌خودی‌خود تشکیل می‌شود، درحالی‌که حالت “دست‌نخوردگی” خود را دوباره به‌دست می‌آورد: یعنی همان تعداد پروتومر، و همان تقارنی را که با پیدایی کامل خواصّ کارکردی آن توأم است.

به‌علاوه، اجتماع مجدّد زیرواحدهایی که به یک گونۀ پروتئینی تعلّق دارد، تنها در محلولی که محتوی این چنین پروتئینی باشد صورت نمی‌گیرد. این اجتماع مجدّد می‌تواند به‌خوبی در مخلوط‌های پیچیده‌ای روی دهد، که محتوی صدها و یا هزارها پروتئین دیگر باشد. این دلیل دیگری براین است که یک فرایند شناخت خیلی خاص وجود دارد که به‌طور آشکار با تشکیل مجتمع‌های فضایی غیراشتراکی مرتبط است که پروتومرها را به یکدیگر متصلّ می‌کند. این فرایند را می‌توان به‌حقّ پس‌زایشی¹ دانست، زیرا از محلولی که محتوی مولکول‌های مونومری است، و هیچ تقارنی ندارد، مولکول‌های درشت‌تر و از مرتبۀ بالاتری به‌وجود می‌آید که درست در همان زمان هم، خواصّ کارکردی‌ای را دارد، که پیشتر به‌کلّی آنها را نداشت.

مطلب اساسی که در اینجا مورد نظر ماست، ویژگی به‌خودی‌خود این فرایند پس‌زایشی مولکولی است. امّا به‌خودی‌خود به دو معنی است.

1- این کار لازم نیست تا پتانسیل شیمیایی که برای تشکیل الیگومرها لازم است، در درون نظام تزریق شود. باید قبول کرد که این پتانسیل در درون محلول مونومرها وجود دارد.

2-این فرایند که از نظر ترمودینامیکی خودبه‌خودی است،از نظر سینتیکی هم همین‌طور است: یعنی به هیچ کاتالیزوری احتیاح نیست تا بتوان آن را فعّال کرد. این هم به‌طور آشکار به این دلیل است که پیوندهای موجود غیراشتراکی است. پیش‌تر اهمیّت بسیار این نکته را یادآوری کردیم که تشکیل و یا شکست این پیوندها برای کنش‌ورشدن به مقداری از انرژی نیاز دارد که تقرییاً نزدیک به صفر است.

تشکیل ساختارهای به‌خودی‌خود ذرّات پیچیده

این پدیده را می‌توان به‌درستی با تشکیل بلورهای مولکولی مقایسه کرد که از راه محلولی به‌دست می‌آید که مولکول‌های تشکیل‌دهنده را داشته باشد. در این محلول‌ها هم نظمی خودبه‌خود از راه اجتماع مولکول‌های به‌وجود می‌آید که به یک گونۀ شیمیایی تعلّق دارد. این مشابهت به‌خصوص از این نظر بیشتر آشکار است که در هر دو مورد ساختارهای منظّمی برپایۀ قواعد هندسی ساده و مکّرر تشکیل می‌شود. به‌تازگی هم این نکته را نشان داده‌اند که برخی از ارگانیت‌های سلّولی با ساختارهای بسیار پیچیده‌تر، به‌نوبۀ خود حاصل اجتماعی خودبه‌خود است. و این همان مورد ذرّاتی است که ریبوزوم می‌نامیم. این ذرّات عناصر اساسی سازوکار ترجمۀ کد ژنتیک،یعنی سنتز پروتئین‌هاست. این ذرّات با وزن مولکولی در حدود 10⁶ از راه گردهم‌آمدن حدود 50-30 پروتئین مختلف و سه نوع اسید نوکلئیک متفاوت درست شده است.اگرچه ترتیب قرارگرفتن دقیق آنها در درون یک ریبوزوم به‌درستی شناخته‌شده نیست، امّا این نکته مسلّم است که سازمان آن بسیار پیچیده است و فعّالیّت کارکردی ذرّه وابسته به آن است. امّا درصورتی‌که عناصر متشکّلۀ ریبوزوم از یکدیگر جدا باشد، می‌توانیم تشکیل دوبارۀ آن را به‌خودی‌خود “درشیشۀ آزمایش” ببینیم که ذرّاتی با همان ترکیب دارد، با همان وزن مولکولی، و همان فعّالیّت کارکردی‌ای دارد که مادّۀ “دست‌نخوردۀ” اولّیه‌² داشت.

امّا شاید چشم‌گیرترین نمونه‌ای که امروز در مورد تشکیل یک بنای سلّولی می‌شناسیم، نمونه‌ای از برخی از باکتری‌خوارها³ باشد. ساختمان پیچیده و بسیار دقیق باکتری‌خوار T4با کارکرد این ذرِه مطابقت دارد.این کارکرد تنها محافظت از ژنوم(یعنی DNA) دربرابر ویروس نیست، بلکه چسبیدن به پوستۀ سلّول میزبان هم هست تا محتوای DNAی خود را در درون آن مثل یک سرنگ تزریق کند. اجزای مختلف این ماشین میکروسکوپی دقیق را می‌توان جداجدا از راه جهش‌های مختلف ویروس به‌دست آورد.درصورتی‌که این اجزا درشیشه با یکدیگر مخلوط شود،به‌خودی‌خود به‌یکدیگر می‌پیوندد تا دوباره ذرّاتی همانند با ذرّات اوّلیّۀ عادی درست کند،که کاملاً می‌تواند این کار را انجام دهد تا مثل سرنگ دربرابر DNA عمل کند⁴.

همۀ این مطالعات نسبتاً جدید است و می‌توان در این زمینۀ پژوهشی انتظار پیشرفت‌های مهمّی را داشت که به ساخت درشییشۀ آزمایش ارگانیت‌های سلّولی پیچیده‌تری، مانند میتوکندری‌ها و یا غشاء‌های سلّولی بینجامد. چند نمونه‌ای که دراینجا به آنها به‌اختصار اشاره کردیم، به تنهایی می‌تواند این فرایند را روشن کند که از راه آن، ساختارهای پیچیده‌ای، از راه اجتماع فضاویژۀ به‌خودی‌خود این اجزاء متشکلّۀ پروتئینی ساخته می‌شود، ‌که خواصّ کارکردی این ساختارها را دارد. از مخلوط درهم مولکول‌ها که به‌تنهایی هیچ فعّالیّتی ندارد، که هیچ خاصیّت کارکردی ذاتی به‌جز قدرت شناخت هم‌قطاران خود را ندارد – آن هم‌قطارانی که باید با آنها این ساختار را بسازد- از این مخلوط نظم “پدیدار” می‌شود، تفاوت‌های ساختاری پدیدار می‌شود، کسب وظیفه پدیدار می‌شود. و اگرچه نمی‌توان درمورد ریبوزوم‌ها و یا باکتری‌خوارها دیگر از تبلور حرف زد، زیراکه این ذرّات از مرتبه‌ای از پیچیدگی، یعنی از مرتبۀ بالاتری از نظم در قیاس با مرتبه‌ای است که مشخصّۀ یک بلور است، امّا برهم‌کنش‌های شیمیایی هم که دراینجا دست اندر کار دارد، درنهایت همان طبیعت را دارد که آنهایی که یک مولکول بلور را می‌سازد. درست مانند یک بلور، بازهم این ساختار خود مولکول‌هایی است که یک‌جا جمع شده است، و سرچشمۀ “اطلاعات” در ساخت آن مجموعه است. ذات چنین فرایندهای پس‌زایشی درنتیجه این است که سازمان مجموعۀ بنای چندمولکولی پیچیده، در درون ساختار عناصر متشکلّه‌اش به‌قوّه وجود دارد، امّا تنها وقتی این سازمان به‌فعل پدیدار می‌شود که آن عناصر به اجماع درآید.

می‌بینیم که این تحلیل، ستیز پیشینه‌دار میان پیش‌ریختارگرایان و پس‌زایش‌گرایان را به جدل لفظی‌ای فرو می‌کاهد که هیچ اهمیّتی ندارد. ساختار پایانی، به‌خودی خود، به‌هیچ‌وجه در جایی ازپیش ساخته نشده بود. امّا طرح چنین ساختاری در خود عناصر سازندۀ آن وجود داشته است. چنین ساختاری درنتیجه می‌تواند به شیوه‌ای خودمختار و و به‌خودی‌خود، بدون مداخلۀ بیرونی، و بدون تزریق اطّلاعات جدید، محقّق شود. این اطّلاعات در درون عناصر سازندۀ آن وجود داشته است،امّا بیان نشده بود. بنای پس‌زایشی یک ساختار آفرینش نیست، بلکه یک مکاشفه است.

* * * *

ریخت‌زایی میکروسکوپی و ریخت‌زایی ماکروسکوپی

اینکه چنین بینشی، که به‌طور مستقیم برمطالعۀ تشکیل بناهای میکروسکوپی استوار است، بتواند و ناگزیر باشد تا پس‌زایش ساختارهای ماکروسکوپی را ( بافت‌ها، اعضاء، و اندام‌ها وغیره را) روشن کند، چیزی است که زیست‌شناسان معاصر به آن شک ندارند، امّا آن‌ها این را هم می‌پذیرند که هنوز بر تأیید این استنباط دلایل مستقیمی وجود ندارد. این مسائل درنتیجه در مقیاس دیگری، نه تنها ازنظر ابعاد، بلکه به‌سبب پیچیدگی،مطرح است. مهم‌ترین برهم‌کنش‌های سازنده در این مقیاس، تنها در مقیاس عناصر سازندۀ مولکولی روی نمی‌دهد، بلکه میان سلّول‌ها صورت می‌گیرد. برای مثال، این نکته را نشان دادیم که سلّول‌های منفرد یک بافت می‌تواند عملاً یکدیگر را، جداجدا بشناسد و دوباره با یکدیگر جمع شود. امّا هنوزهم این نکته را نمی‌دانیم که چه اجزایی یا چه ساختارهایی وجود دارد که سلّول‌ها را از یکدیگر تمیز می‌دهد. همه چیز دالّ بر این است که پای ساختارهای خاصّ غشاء سلّولی در میان است. امّا این را هم نمی‌دانیم که آیا این عناصر شناسایی، ساختارهای مولکولی منفرد است و یا شبکه‌های چندمولکولی سطح بیرونی است⁵. هرچه دلیل آن باشد و حتی اگر این امر به شبکه‌هایی مربوط شود که منحصراً از پروتئین ساخته نشده باشد، ساختار این شبکه‌ها را الزاماً خاصیّت شناسایی اجزاء متشکلّه پروتئینی آنها، و همچنین خواصّ آنزیم‌هایی درنهایت معیّن می‌کند که مسئول زیست‌آمایی دیگر عناصر متشکلّۀ شبکه (برای مثال، پلی‌ساکاریدها و یا لیپیدها) است.

درنتیجه، امکان دارد که خاصیّت “شناخت” سلّول‌ها بیان مستقیم قوای ممیّزۀ چند پروتئین نباشد، بلکه قوّۀ ممیّزه‌ای باشد که از راه‌های کاملاً غیرمستقیم بیان می‌شود. با وجوداین، چنین چیزی دست‌کم به این معنی است که باید به ساخت یک بافت و یا تمیز یک عضو، که پدیده‌ای ماکروسکوپی است، به‌عنوان برآیند درونی برهم‌کنش‌های میکروسکوپی چندگانه‌ای نگریست، که به سبب پروتئین‌هاست، و برخاصیّت شناسایی فضاویژۀ آن‌ها استوار است، که به‌خودی‌خود مجتمع‌های غیراشتراکی می‌سازد.

امّا باید پذیرفت که “تحویل به میکروسکوپی” پدیدۀ ریخت‌زایی، در‌حال‌حاضر نظریّه‌ای نیست که به‌درستی این پدیده‌ها را دربر بگیرد. دراینجا بیشتر حرف از یک موضع اصولی است که تنها چارچوبی را مشخّص می‌کند که در آن این چنین نظریّه‌ای را می‌توان صورتبندی کرد، تا به آن چون نظریّه‌ای نگریست که بیش از توصیفی پدیدارشناحتی است. این اصل هدفی را معیّن می‌کند که باید به آن دست یافت، امّا راه رسیدن به آن را کم‌وبیش نشان می‌دهد. حال به دشواری‌ بزرگی بیندیشیم که تفسیر رشد دستگاه پیچیده‌ای مانند دستگاه سلسه اعصاب مرکزی در مقیاس مولکولی با خود می‌آورد؛ آن دستگاهی که در آن باید میلیاردها اتّصال خاصّ میان سلّول‌ها محقّق شود، که گاه هم از یکدیگر فاصلۀ نسبتاً زیادی دارد.

مسئلۀ اثر ازدور و سمت‌گیری، شاید از دشوارترین و مهم‌ترین مسائل جنین‌شناسی باشد. جنین‌شناسان، برای آنکه بتوانند به‌خصوص پدیدۀ باززایی را روشن کنند، مفهومی مانند مفهوم “میدان ساختارزایی” و “گرادیان” را ارائه دادند. به‌نظر می‌رسد که این مفهوم درنگاه نخست از مفهوم برهم‌کنش‌های فضاویژه در مقیاس چند آنگستروم بسیار فراتر رود. امّا تنها این مفهوم است که معنای فیزیکی درستی ارائه می‌دهد، و این‌ هم به‌هیچ‌وجه دور از ذهن نیست که چنین برهم‌کنش‌هایی، مکرّر و متعدّد، با گام‌هایی کوچک، بتواند، برای نمونه، سازمانی را در مقیاس میلیمتری و یا سانتیمتری بیافریند یا معیّن کند. جنین‌شناسی امروز در این راه گام برمی‌دارد. کاملاً هم محتمل است که مفهوم برهم‌کنش‌های فضاویژۀ مطلقاً ایستا، نتواند “میدان” و یا گرادیان ریخت‌زا را کاملاً تفسیر کند. در چنین موردی باید آن مفهوم را با فرضیّه‌های جنبش‌شناختی‌ای پربارتر کرد، که شاید مشابه با آن‌هایی باشد که تفسیر برهم‌کنش‌های دگرریختار را ممکن می‌کند. من به‌نوبۀ خود یقین دارم که تنها خواصّ اجتماع‌پذیری فضاویژۀ پروتئین‌ها می‌تواند سرانجام کلید حلّ این چنین پدیده‌هایی را به‌دست دهد.

* * * *

تحلیل کارکردهای کاتالیتیکی یا تنظیم‌کننده یا پس‌زایشی پروتئین‌ها ما را برآن می‌دارد تا آن‌ خواصّ را به‌تمامی و مقدّم برهرچیز، استوار بر خواصّ اجتماع‌پذیری فضاویژۀ چنین مولکول‌هایی بدانیم.

ساختار اوِّلیّه و ساختار گلبولی پروتئین‌ها

براساس نظری که در این فصل و همچنین در دو فصل پیش ارائه کردیم، همۀ کارایی‌ها و ساختارهای فرجام‌شناخت موجودات زنده را می‌توان دست‌کم از نظر اصولی با چنین عباراتی تحلیل کرد. اگر این نظر بر این تحلیل کفایت کند، – و دلیلی هم وجود ندارد که به آن شک کنیم- آنچه به‌جا می‌ماند تا تناقض در فرجام‌شناسی را حلّ کنیم، این است تا شیوۀ تشکیل و سازوکارهای تکامل ساختارهای اجتماع پذیر فضاویژۀ پروتئین‌ها را روشن کنیم. در این فصل تنها به شیوۀ تشکیل این ساختارها می‌پردازم و مسئلۀ تکامل آنها را به فصل‌های بعد موکول می‌کنم. امیدوارم بتوانم نشان دهم که تحلیل مفصّل این ساختارهای مولکولی، که در درون خود “راز” نهایی فرجام‌شناسی را دارد، به نتایجی بینجامد که پرمعنا باشد.

درآغاز لازم به یادآوری است که ساختار فضایی یک پروتئین گلبولی را (بنگرید به ضمائم: ژاک مونو: تصادف و ضرورت (ضمائم)) از راه دو نوع پیوند شیمیایی می‌توان معیّن کرد.

1- ساختاری که آن را ساختار “اولیّه” می‌نامیم که از یک توالی، از نظر توپولوژیکی خطّی، رادیکال‌های اسیدهای آمینه درست شده است که که در پیوند اشتراکی بایکدیگر است. این پیوندها به تنهایی ساختاری رشته‌ای را معیّن می‌کند، که بسیار نرم است، و نظرا ً این توانایی را دارد تا ‌به‌تقریب شمار بی‌پایانی ریخت به‌خود بگیرد.

2- امّا این ریخت‌گیری پروتئین گلبولی را، که آن را ریخت‌گیری “دست‌نخورده” می‌نامیم، شمار زیادی از برهم‌کنش‌های غیراشتراکی هم پایدار می‌کند، که رادیکال‌های اسیدهای آمینه را به‌هم می‌پیوندد که در طول توالی اشتراکی، که از نظر توپولوژیکی خطّی است، توزیع شده است. ازاینجا نتیجه می‌شود که رشته پلی‌پپتیدی به شیوه‌ای بسیار غریب،چون کلاف شبه‌گلبولی فشرده‌ای، برخود پیچیده است. این درخودپیچیدن‌های غریب، سرانجام ساختار مولکول را در فضا معیّن می‌کند، و همچنین شکل درست سطوح اجتماع فضایی را، که از راه آنها مولکول کار شناسایی را انجام می‌دهد. درنتیجه، چنان‌که می‌بینیم، این جمع، یابهتر است بگوبیم، این همکاری شمار زیادی از برهم‌کنش‌های غیراشتراکی میان‌مولکولی است که این ساختار کارکردی را پایدار می‌کند، که به پروتئین این امکان را می‌دهد تا به‌طور گزینشی با مولکول‌های دیگر، مجتمع‌های فضاویژه (همچنین غیراشتراکی) بسازد.

مسئله‌ای که در اینجا مورد نظر ماست، هستی‌زایی است، شیوۀ تشکیل این ریخت‌گیری خاصّ و واحدی است که به آن کار شناخت یک پروتئین وابسته است. مدّت‌ها گمان می‌کردیم که یک رشتۀ پلی‌پپتیدی، به‌دلیل پیچیدگی ساختارهای خودش، و به‌سبب اینکه این ساختارها را برهم‌کنش‌های غیراشتراکی، که منفرداً بسیار ظریف است، پایدار می‌کند، می‌تواند به اشکال بسیار و مشخصّی دسترسی داشته باشد. امّا مجموعه‌ای از مطالعات نشان داد که یک گونۀ شیمیایی ( که ساختار اوّلیّه‌اش آن را معیّن می‌کند) درعمل تنها در حالت دست‌نخورده با یک ریخت‌گیری، در شرایط فیزیولوژیکی عادی ( ویا حداکثر در شمار کم حالات مختلف، که از یکدیگر هم چندان دور نیست،مانند آنچه در مورد پروتئین‌های دگرریختار دیدیم) وجود دارد. این ریخت‌گیری کاملاً مشخّص است، چنانچه این واقعیّت راتصاویر عالی، که از پراش پرتو x برروی بلورهای پروتئین به‌دست می‌آید، اثبات می‌کند؛ چنین چیزی به‌معنای آن است که اکثریت هزارها اتم، که یک مولکول را درست می‌کند، با اختلاف اعشار انگستروم، در وضعیّتی در کنار یکدیگر قرارگرفته است. امّا این را هم یادآوری می‌کنیم که این یکنواختی، مانند همان دقّت ساختاری، شرطی است که به پروتئین همان ویژگی اجماع را می‌دهد، که خاصیّت اساسی پروتئین گلبولی از نظر زیست‌شناسی است.

تشکیل ساختارهای گلبولی

سازوکار تشکیل این ساختارها را امروز به‌تفصیل در اصول می‌شناسیم. درنتیجه می‌دانیم که :

1- علّت‌گرایی ژنتیکی ساختارهای پروتئین، توالی رادیکال‌های اسیدهای آمینه متناظر با پروتئین داده‌شده‌ای را منحصراً معیّن می‌کند؛

2- رشتۀ پلی‌پپتیدی سنتز شده، خودبه‌خود و به‌طور خودمختار برخود می‌پیچد تا از این راه به ریخت‌گیری شبه‌گلبولی و کارکردی خود برسد.

از میان هزاران ریخت‌گیری به‌خود‌پیچیده، که رشتۀ پلی‌پپتیدی اصولاً به آنها دسترسی دارد، تنهایک ریخت‌گیری انتخاب و محقّق می‌شود. آن‌چنان‌که می‌بینیم، در اینجا حرف از فرایندی پس‌زایشی است که در ساده‌ترین سطح ممکن، یعنی در سطح یک ماکرومولکول‌های منفرد مطرح است. به این رشتۀ بازشده، هزاران شکل دسترسی دارد. امّا این رشته، ازطرفی دیگر هم، هیچ فعّالیّت زیستی ندارد، ازآن‌جمله توانایی شناسایی فضاویژه. این شکل به‌خودپیچیده، به‌عکس، تنها به یک حالت دسترسی دارد، که، درنتیجه، متناظر با سطحی از مرتبۀ بالاتری است. فعّالیّت کارکردی منحصراً به این حالت وابسته است.

توضیح این معمّای کوچک پس‌زایشی مولکولی، از نظر اصولی نسبتاً ساده است.

1- در محیطی که از نظر فیزیو لوژیکی عادی است، یعنی در حالت مایع است، اشکال به‌خودپیچیدۀ پروتئین ازنظر ترمودینامیکی پایدارتر از دیگر اشکال گسترده است. دلیل به‌دست‌آوردن این پایداری بسیار مهّم است؛ به‌همین سبب هم آن را توضیح می‌دهیم. در میان رادیکال‌های اسیدهای آمینه، که شامل یک توالی است،تقریبا ً نیمی از آن “آب‌گریز” است، یعنی رفتاری مثل روغن در آب دارد: این رادیکال‌ها مایل به اجتماع با یکدیگر است، درحالی‌که مولکول‌های آب را، که به‌هنگام تماس با آن‌ها از حرکت ایستاده است، آزاد می‌کند. درپی این کار، پروتئین ساختاری فشرده می‌گیرد و رادیکال‌هایی، که رشته را تشکیل می‌دهد، با تماس دوسویه، بی‌حرکت می‌کند؛ درنتیجه، این کار برای پروتئین سودی است به معنای افزایش نظم (و یا آنتروپی منفی)، که با اخراج مولکول‌های آب جبران شده است. آبی که آزاد شده است، بی‌نظمی‌، یعنی آنتروپی دستگاه را افزایش می‌دهد.

2- در میان ساختارهای مختلف به‌خود‌پیچیده، که توالی پلی‌پپتیدی داده‌شده‌ای به آن‌ها دسترسی دارد، تنها یک، ویا شمار اندکی از آن‌ها، فشرده‌ترین ساختار ممکن را می‌سازد. این ساختار درنتیجه از امتیاراتی به‌زیان دیگر ساختارها برخوردار است. برای آنکه این را کمی ساده‌تر بیان کنیم، می‌گوییم که آن ساختاری “انتخاب” می‌شود، که می‌تواند مولکول‌های آب را در ‌بیش‌ترین شمار از خود دور کند. بدیهی است که امکانات مختلف در تحقّق ساختارهای فشرده، به وضعیّت نسبی، یعنی به وضعیّت توالی رادیکال‌های اسیدهای آمینه(و پیش‌ازهرچیز به رادیکال‌های آب‌گریز ) در رشته بستگی دارد. ریخت‌گیری گلبولی خاصّ یک پروتئین داده‌شده و فعّالیّت کارکردیش که به آن بستگی دارد، درنتیجه از راه رادیکال‌های رشته، به آن تحمیل می‌شود. امّا مقدار اطّلاعاتی که لازم است تا بتوان ساختار سه بعدی یک پروتئین را به‌درستی مشخّص کرد- و این نکته مهمّ است -، بسیار بیشتر از مقدار اطّلاعاتی است که این توالی خود معیّن می‌کند. برای مثال، برای پلی‌پپتیدی که صد اسید آمینه دارد، اطّلاعات (H)، که برای تعیین توالی لازم است، حدود 450 بیت است (H= log₂20¹⁰⁰)، درحالی‌که برای تعیین ساختار سه‌بعدی، باید به این عدد، مقدار زیادی از اطّلاعات افزود، که به‌دشواری هم می‌توان آن را محاسبه کرد ( مثلاً 1000 تا 2000 بیت دست‌کم).

تضادّ ظاهری “غناء” پس‌زایشی

در این واقعیّت که ژنوم به‌کلّی تعیین کنندۀ کارکرد یک پروتئین است، می‌توان تضادّی دید، زیراکه این کارکرد به ساختار سه‌بعدی‌ای وابسته است،که محتوای اطّلاعاتی آن، از آن سهمی که علّت‌گرایی ژنتیکی به‌طور مستقیم در درون ساختار دارد، بیشتر است. این تضادّ از نگاه برخی از منتقدان نظریّه زیست‌شناسی جدید دور نمانده است. در این میان از الزسر نام می‌بریم که در رشد پس‌زایشی ساختارهای (ماکروسکپی) موجودات زنده، پدیده‌ای فیزیکی را می‌بیند که آن را نمی‌توان توضیح داد، زیراکه این پدیده نشان از “غنای بی‌علّت” دارد.

امّا اگر سازوکارهای پس‌زایشی مولکولی را به‌طور مفصّل بررسی کنیم، این اعتراض وارد نیست: غنای اطّلاعاتی که پاسخگوی تشکیل ساختاری سه‌بعدی است، از اینجا می‌آید که اطّلاعات ژنتیکی (که یک توالی آن را می‌نمایاند) درعمل در شرایط اولیّۀ کاملاً معیّنی (مثلاً در مرحلۀ آبی، در میان برخی حدود نزدیک‌به‌هم دما، در ترکیب‌های یونی وغیره) بروز می‌کند، به‌طوری‌که درمیان همۀ ساختارهای ممکن، تنها یکی از آن‌ها در آن میان عملاً محقّق می‌شود. شرایط اولیّه، درنتیجه، به اطّلاعاتی که در درون ساختار گلبولی سرانجام دربسته می‌شود کمک می‌کند، و بی‌آنکه آن‌ها را مشخّص کند،تنها به حذف دیگر ساختارهای ممکن می‌پردازد، یا به پیامی که ازپیش بخشی از آن مبهم بود، معنایی بی‌ابهام را پیشنهاد می‌دهد، و یا بیشتر آن معنا را به آن تحمیل می‌کند.

* * * *

در فرایند تشکیل ساختار یک پروتئین گلبولی می‌توان درنتیجه به‌طور همزمان هم تصویری میکروسکوپی از رشد پس‌زایشی خودمختار ارگانیسم را دید، و هم منشاء آن را. در این رشد می‌توان چندین مرحله یا چندین سطح پی‌درپی را تمیز داد.

1- به‌خود‌پیچیدگی توالی‌های پلی‌پپتیدی، تا ساختارهای گلبولی به‌دست دهد که خواص اجتماع‌پذیری فضاویژه دارد.

2- برهم‌کنش‌های اجتماع‌پذیر میان پروتئین‌ها( و یا میان پروتئین‌ها و برخی دیگر از اجزاء سازندۀ آن) تا ارگانیت‌های سلّولی بسازد.

3- برهم‌کنش‌های میان سلّول‌ها تا بافت‌ها و اعضاء را بسازد.

4- در تمامی این مراحل، هماهنگی و تمیز فعالیّت‌های شیمیایی از یکدیگر با برهم‌کنش‌هایی از نوع دگرریختار.

در هر یک از این مراحل، ساختارهایی ازمرتبۀ بالاتر و کارکردهای جدیدی پدیدار می‌شود، که برآمده از این برهم‌کنش‌های به‌خودی‌خود میان حاصل‌های مراحل پیشین است، مانند آنچه در آتش‌بازی چندمرحله‌ای روی می‌دهد. این امکانات پنهان، در سطوح پیشین موجود بوده است. همۀ علّت‌‌گرایی این پدیده، منشاء خود را به‌طور قطعی در اطّلاعات ژنتیکی‌ای می‌یابد که در جمع توالی‌های پلی‌پپتیدی موجود است، که شرایط اولیّه آن‌ها را تفسیر، و یا بهتر است بگوییم آن‌ها را تصفیه کرده است.

منطق نهایی همۀ این ساختارها و کارایی‌های فرجام‌شناخت موجودات زنده، درنتیجه در درون توالی رادیکال‌های رشته‌های پلی‌پپتیدی محبوس است، در درون “جنین‌های” این شیاطین زیستی ماکسول، که همان پروتئین‌های گلبولی است. در معنایی واقعی، راز حیات، درصورتی‌که چنین رازی وجود داشته باشد، در سطح سازمان شیمیایی آرمیده است. و اگر می‌توانستیم این توالی‌ها را،نه فقط تشریح کنیم،بلکه آن قانون اجماعی را آشکار کنیم، که آنها از آن پیروی می‌کنند، درآن‌صورت می‌توانستیم بگوئیم که راز حیات را گشوده‌ایم، یعنی منطق نهایی برما آشکار شده است.

منطق نهایی ساختارهای فرجام‌شناخت

اوّلین توالی کامل یک پروتئین گلبولی را سِنگر در سال 1952 تشریح کرد. امّا این کار هم آشکارگی بود و هم یکّه‌خوری. آن توالی‌ای که می‌دانستیم بر ساختار حاکم است، یعنی خوّاص گزینشی یک پروتئین کارکردی (انسولین)، هیچ نظمی، هیچ ویژگی‌ای، و هیچ محدودیّتی از خود بروز نمی‌داد. امّا بازهم امیدوار بودیم تا با جمع‌شدن مستنداتی از این نوع، برخی از قوانین کلّی این چنین اجتماعی، و همچنین برخی ار وابستگی‌های کارکردی آن، روزی بر ما آشکار شود. امروز صدها توالی از پروتئین های مختلف را می‌شناسیم که از ارگانیسم‌های مختلف بیرون کشیده‌ایم. از این توالی‌ها، از مقایسۀ نظاممند آنها با یکدیگر، به‌کمک ابزارهای جدید تجزیه و محاسبه، می‌توانیم امروز این قانون کلّی را نتیجه بگیریم: یعنی قانون تصادف را. برای آنکه درست‌تر بیان کنیم، می‌گوییم: این ساختارها “تصادفی” است، به این معنی که اگر حتّی ترتیب 199 پس‌ماندۀ پروتئینی را که 200 پس‌مانده دارد،به‌درستی بشناسیم، این کار ممکن نیست تا قاعده‌ای را، نظری، یا تجربی، صورتبندی کنیم که بتواند طبیعت این یک پس‌ماندۀ دیگر را، که هنوز از راه تجزیه شناسایی نکرده‌ایم، پیش‌بینی کند.

امّا گفتن این حرف که توالی اسیدهای آمینه در یک پلی‌پپتید “تصادفی” است، به هیچ‌وجه به معنای اعتراف به نادانی نیست، – و در این باره هم باید پافشاری کرد – بلکه تعیّن یک واقعیت است: یعنی دانستن اینکه برای مثال بسامد میانگینی که با آن یک پس‌مانده درپی دیگری در پلی‌پپتیدها می‌آید، برابر است با حاصل‌ضرب بسامدهای میانگین هر یک از دو پس‌مانده که به‌طورکلّی در پروتئین موجود است. این مطلب را می‌توان طور دیگری روشن کرد. فرض کنیم که در بازی با یک دسته ورق، هر یک از ورق‌ها به‌نام یکی از اسیدهای آمینه باشد. فرض کنیم که در دسته‌ای دویست برگی از ورق‌ها، نسبت میانگین اسیدهای آمینه به‌درستی رعایت شود. با برزدن ورق‌ها، توالی‌های تصادفی به‌دست می‌آوریم که به‌هیچ‌وجه نمی‌توان آن‌ها را از توالی‌هایی تمیز داد که در درون پلی‌پپتیدهای طبیعی درواقع می‌توان دید.

امّا، اگرچه به این معنی هر ساختار اوّلیّۀ پروتئین به‌نظر حاصل انتخاب تصادفی محض می‌رسد، هریک ازحلقه‌های زنجیره در میان بیست پس‌ماندۀ موجود، درعوض به معنایی دیگری همان‌قدر اهمیّت دارد، درنتیجه باید پذیرفت که این توالی به‌فعل به‌هیچ‌وجه حاصل سنتزی تصادفی نیست، زیراکه همان نظم بی‌اشتباه عملاً در همۀ مولکول‌های پروتئین تکرار شده است. اگر این طور نبود، تعیین یک توالی از راه تجزیۀ شیمیایی هم در یک جمعیّت مولکولی ممکن نبود.

پس باید پذیرفت که توالی “تصادفی” هر پروتئین در عمل، هزارها یا میلیون‌ها بار در درون هر ارگانیسمی، در درون هر سلّولی، ودر هر نسلی از راه سازوکاری بسیار مطمئن، که ناوردایی ساختارها را تضمین می‌کند، تکرار می‌شود.

تفسیر پیام

امروز نه تنها اصول چنین سازوکاری را، بلکه بیشتر اجزاء سازندۀ آن را می‌شناسیم. به این مطلب در فصل دیگری باز خواهیم گشت. برای فهم معنای عمیق پیام اسرارآمیزی که توالی رادیکال‌های اسیدهای آمینه در رشتۀ پلی‌پپتیدی در بر دارد، نیازی به شناخت این سازوکار در جزئیّاتش نیست. به‌نظر می‌رسد که این پیام، باملاحظۀ همۀ معیارهای ممکن،به‌شیوه‌ای تصادفی نگاشته شده باشد. این پیام، امّا معنایی دارد که خود را در برهم‌کنش‌هایی در درون ساختار گلبولی آشکار می‌کند که قائل به‌فرق است، که به کارکرد مرتبط است، به‌طور مستقیم فرجام‌شناخت است، که ترجمۀ سه‌بعدی‌ای از توالی خطّی است. یک پروتئین گلبولی، در مقیاس مولکولی، به‌سبب خواصّ کارکردی خود، امّا نه به‌دلیل ساختار بنیادین خود، ماشینی واقعی است، که در درونش هیچ‌چیز جز بازی ترکیب‌های کورکورانه را نمی‌توان شناخت؛ و این مطلبی است که اکنون در می‌یابیم. تصادف، همین‌که دریافت شد، حفظ شد، با ماشین ناوردایی تکرار می‌شود و به‌ نظم، به قاعده، به ضرورت تبدیل می‌شود. از بازی‌ای که به‌کلّی کور است،هر چیزی، بنا به تعریف، می‌تواند بیرون بیاید، حتّی خود بینایی. در هستی‌زایی یک پروتئین کارکردی، ریشه و بنیان همۀ زیست‌کره بازتاب دارد؛ سرچشمۀ نهایی هدفی که موجودات زنده آن را می‌نمایند، درپی آنند و آن را محقّق می‌کنند، خود را در این پیام، که ساختار اوّلیّه آن را درخود دارد، آشکار می‌کند، در این نوشتۀ روشن، که به اصل پای‌بند است، امّا اساساً ناخواناست. ناخواناست، زیراکه این نوشته، پیش‌ازآنکه بخواهد کارکرد فیزیولوژیکی الزامی‌ای را بیان کند، که آن را به‌خودی‌خود اجرا می‌کند، در ساختارش تنها به افشای تصادف منشاء خود می‌پردازد. و این به‌درستی عمیق‌ترین معنای آن پیام برای ماست، که از قعر زمان به ما می‌رسد.

———————————————-

زیرنویس‌ها:

1- می‌دانیم که پیدایی ساختارها و خصوصیّات تازه در جریان رشد جنینی را غالباً فرایند “پس‌زایشی” نامیده‌اند، زیراکه این فرایند نشان از غناء تدریجی ارگانیسم بر پایۀ دادۀ ژنتیکی محض دارد، که در تخمک اوّلیّه وجود دارد. این صفت غالباً زمانی به‌کار می‌رود که بخواهیم به نظریّه‌هایی مراجعه کنیم – هرچند امروز بی‌اعتبار- که “پیش‌ریختارگرایان” را (آن‌هایی‌ که عقیده دارند که تخمک مینیاتور حیوان بالغ را درخود پنهان نگاه می‌دارد) دربرابر هستی‌زایی‌گرایان (آن‌هایی که معتقد به غناء واقعی دادۀ اوّلیّه هستند) قرار می‌دهد. من در اینجا از این کلمه استفاده می‌کنم، تا فرایند رشد ساختاری و کارکردی را بنمایانم، بی‌آنکه امّا به نظریّه‌ای توجّه داشته باشم.

N: 2- M. Nomura, « Ribosomes : Scientific American, 221, 28 (1969).

3- منظور از باکتری‌خوارها ویروس‌هایی است که به باکتری‌ها حمله می‌کند.

N: 4- R.S. Edgar; et W.B. Wood, « Morphogenesis of bacteriophage T, in extracts of mutant infected cells. In: “ Proceedings of the National Academy of Science” 55, (1966), S.498.

N: 5- J.-P. Changeux, in « Symmetry and function in biological systems at the macromolecular level », A. Engström et B. Strandberg edit.,Nobel Symposium Nr.11, p. 235-256 (1969),John Wiley et Sons Inc.,New York.

—————————————————————————

فهرست مطالب:

پیشگفتار (ص ۹) ؛ بنگرید به: ژاک مونو: تصادف و ضرورت
فصل اوّل: دربارۀ اشیاء غریب (ص ۱۷)؛ ژاک مونو: تصادف و ضرورت (دربارۀ اشیاء غریب)
فصل دوم: حیات‌گرایی و جان‌گرایی (ص ۳۹)؛ ژاک مونو: تصادف و ضرورت (حیات‌گرایی و جان‌گرایی)
فصل سوم: شیاطین ماکسول (ص ۶۵)؛ ژاک مونو: تصادف و ضرورت (شیاطین ماکسول)
فصل چهارم: سیبرنتیک میکروسکوپی (ص ۸۵)؛ ژاک مونو: تصادف و ضرورت (سیبرنتیک میکروسکوپی)
فصل پنجم: هستی‌زایی مولکولی (ص ۱۰۹)
فصل ششم: ناوردایی و اختلال (ص ۱۳۱)
فصل هفتم: تکامل (ص ۱۵۳)؛ ژاک مونو: تصادف و ضرورت (تکامل)
فصل هشتم: مرز‌های کنونی (ص ۱۷۵)؛ ژاک مونو: تصادف و ضرورت (مرزهای کنونی)
فصل نهم: ملکوت و ظلمت (ص ۲۰۱)؛ ژاک مونو: ملکوت و ظلمت
ضمایم (ص ۲۲۷): ۱- ساختار پروتئین؛ ۲- اسیدهای نوکلئیکی؛ ۳- کد ژنتیک؛ ۴- دربارۀ معنای اصل دوم ترمودینامیک؛ و یا: ژاک مونو: در بارۀ معنای اصل دوم ترمودینامیک؛ژاک مونو: تصادف و ضرورت (ضمائم)

(شمارۀ صفحه به نسخۀ فرانسوی برخطّ کتاب در نشانی ما باز می‌گردد)

* * * *

Kurztitelaufnahme

ژاک مونو: تصادف و ضرورت. فصل پنجم. سوی، ۱۹۷۰، (نسخۀ فارسی)، www.najafizadeh.ir

Jacques Monod: Le hasard et la nécessité. Essai sur la philosophie naturelle de la biologie moderne : chapitre 5

———————————————————————————————-