ژاک مونو: تصادف و ضرورت (شیاطین ماکسول)

ژاک مونو: شیاطین ماکسول

ژاک مونو: تصادف و ضرورت. سوی، ۱۹۷۰، (نسخۀ فارسی)، www.najafizadeh.ir

Jacques Monod: le hasard et la nécessité, Seuil, 1970: essai sur la philosophie naturelle de la biologie moderne

Jacques Monod: le hasard et la nécessité : les Démons de Maxwell

Jacques Monod: Le hasard et la nécessité. Essai sur la philosophie naturelle de la biologie moderne

ژاک مونو. تصادف و ضرورت. نوشته‌ای در بارۀ فلسفۀ طبیعی در زیست‌شناسی امروزی، سوی، ۱۹۷۰

(برای دیدن نسخۀ اصلی، بنگرید به:) https://goo.gl/u48i2j

Jacques Monod : les Démons de Maxwell

ژاک مونو: شیاطین ماکسول

فصل سوم: صفحۀ 65

Le hasard et la nécessité: les Démons de Maxwell

شیاطین ماکسول

پروتئین عامل مولکولی فرجام‌شناسی ساختاری و کارکردی

مفهوم فرجام‌شناسی، فکر فعالیّتی جهت‎دار، منسجم و سازنده را دربر دارد. با درنظرگرفتن چنین معیارهایی، پروتئین‎ها را باید عوامل اساسی مولکولی کارایی‌های فرجام‌شناختی موجودات زنده دانست.

1- موجودات زنده ماشین‎های شیمیایی‎اند. رشد و چندتایی‌شدن همۀ ارگانیسم‎ها به هزاران واکنش شیمیایی نیاز دارد، که به کمک آنها اجزاء تشکیل‌دهندۀ سلّول‌های زنده پرداخته می‎‌شود. این کار همان است که «سوخت‌و‌ساز» می‎نامیم. سوخت‌و‌ساز از «راه‌های» بسیار مختلف و پرشمار، واگرا، همگرا یا دوری، صورت می‌گیرد،که هر یک دنباله‌ای از واکنش‌ها را دربر دارد. سمت‌گیری دقیق و کارایی بالای این چنین فعالیّت شیمیایی میکروسکوپی و گسترده‌ای را برخی دسته‌های پروتئینی ممکن می‎کند، درحالی‌که آنزیم‎ها در اینجا اهمیّت کاتالیزورهای ویژه را دارد.

2- به‌مانند یک ماشین، هر ارگانیسمی، حتّی «ساده‎ترین» آنها، واحد کارکردی منسجمی دارد که درعین‌حال در درون خود آن است. مسلّم است که انسجام حرکتی چنین ماشین شیمیایی پیچیده‎ای، که افزون بر آن هم خودمختار است، مداخلۀ نظام سیبرنتیکی‌ای را ایجاب می‎کند، که فعالیّت شیمیایی ارگانیسم را از جوانب مختلف، هم بازرسی می‌کند و هم بر آن فرمان‌روایی می‌کند. برای آنکه بتوانیم ساختار این نظام‌ها را به‌تمامی، و به‌ویژه ارگانیسم‌های عالی را روشن کنیم، هنوز راهی دراز در پیش داریم. با وجود این امروز بازهم عناصر بسیاری از آن را می‎شناسیم و در هر مورد هم این نکته بر ما آشکار می‌شود که عوامل اساسی، پروتئین‎هایی است که آنها را «تنظیم کننده‎ » می‌نامیم، که در اصل وظیفۀ شناسایی پیام‌های شیمیایی را دارد.

3- ارگانیسم، ماشینی است که خود، خود را می‎سازد. ساختار ماکروسکوپی آن را، مداخلۀ نیروهای خارجی به آن تحمیل نکرده است. آن ساختار به‌‌خودی‌خود، به‌سبب برهم‌کنش‌های سازندۀ درونی قوام می‌یابد. و اگرچه شناخت ما از مکانیک رشد هنوز بر فهم آن کفایت نمی‌کند، امّا بازهم از هم اکنون می‌توانیم بر درستی این نکته تأکید کنیم که برهم‌کنش‌های سازنده، میکروسکوپی و مولکولی است، و مولکول‌های مرتبط به این کار اساساً پروتئین‌ها، و شاید حتّی منحصراً، پروتئین‎هاست.

پس چنین نتیجه می‌گیریم که این پروتئین‎‌هاست که فعالیّت ماشین شیمیایی را راهبری می‎کند، انسجام کارش را حفظ می‌کند و آن را می‎سازد. کلیّۀ کارایی‌های فرجام‌شناختی پروتئین‎ها هم دست‌آخر بر خواصّی استوار است که آنها را خواصّ "فضاویژگی" آنها می‌نامیم، یعنی این توانایی آنها به «شناخت» مولکول‌های دیگر (همچنین پروتئین‎های دیگر) از راه شکل آنها، که ساختار مولکولی آن شکل را معیّن می‎کند. پس به‌درستی حرف از خاصیّتی است که توانایی به تمایز (و یا حتّی توانایی به «شناخت») میکروسکوپی را دارد. می‎توان پذیرفت که هرگونه کارایی و یا ساختار فرجام‌شناختی موجود زنده، هرچه باشد، می‎تواند اصولاً به‌زبان برهم‌کنش‌های فضا‌ویژگی یک یا چند، و یا شمار بسیار زیادی، از پروتئین‎ها تحلیل شود¹.

این خاصیّت که پروتئینی توانایی به تمایز فضاویژگی به‌خصوصی را داشته باشد، به ساختار و شکل آن بستگی دارد، که همان کار آن پروتئین است. هرقدر که بتوانیم منشأ و تکامل چنین ساختاری را تشریح کنیم، می‎توانیم منشأ و تکامل کارکرد فرجام‌شناختی‌ای را هم روشن کنیم، که آن ساختار باید بدان بینجامد.

در این فصل به بحث در بارۀ کارکرد کاتالیتی ویژۀ پروتئین‎ها، و در فصل بعد به کارکرد تنظیم‌کنندگی، و در فصل پنجم به کارکرد سازندگی آنها می‎پردازیم. مسئلۀ منشأ ساختارهای کارکردی در این فصل و فصل بعدی مدّ نظر خواهد بود.

خواص کارکردی یک پروتئین را می‎توان درواقع بدون مراجعه به جزئیّات ساختار ویژه‎اش مطالعه کرد (امروزه در عمل تنها ساختار فضایی حدود پانزده پروتئین را در جزئیّاتش می‎شناسیم.)، با وجود این، اشاره به برخی از داده‎های کلّی لازم است.

پروتئین‎ها، مولکول‌های بسیار بزرگی با وزن مولکولی است که از 10000 یا 1000000 یا بیشتر در تغییر است. چنین ماکرومولکول‌هایی نتیجۀ بسپارش پی‌درپی اجزایی به وزن مولکولی حدود 100 است، که خود به ردۀ «اسیدهای آمینه» تعلق دارد. هر پروتئینیی درنتیجه شامل 100 الی 10000 رادیکال اسیدهای آمینه است. امّا همۀ این رادیکال‌های پرشمار، صرفاً به 20 گونه شیمیایی مختلف² تعلق دارد، که در تمامی موجودات زنده، از باکتری‎ گرفته تا انسان، موجود است. این همگونی در ترکیب، یکی از آشکارترین دلایل این امر است که گوناگونی شگفت‌انگیز ساختار‎های ماکروسکوپی موجودات زنده، عملاً بر واحد ساختاری و ترکیبی میکروسکوپی‌ای عمیق و درعین‌حال مهمّ استوار است. به این مطلب بازخواهیم گشت.

پروتئین‎ها را می‌توان بر حسب شکل کلّی‌اشان به دو ردۀ اصلی پروتئینی تقسیم کرد:

الف- پروتئین‎های «رشته‎ای»، یعنی مولکول‌های بسیار کشیده‎ای که برای موجودات زنده دراصل اهمیّتی مکانیکی، مانند بادبان در کشتی بادبانی را دارد؛ هرچند که خواص برخی از این پروتیئن‎ها (همچون پروتئین‌های ماهیچه‎) بسیار گفتنی است، امّا ما از آنها در اینجا صحبت نمی‎کنیم.

ب- پروتئین‎های «گلبولی»، که در میان پروتئین‌ها از همه بسیار بیشتر است و به‌دلیل کارکردشان از همه مهم‌تر. رشتۀ چنین پروتیئن‎هایی، که از بسپارش پی‌درپی اسیدهای آمینه درست شده است، به شیوه‎ای بسیار پیچیده درخود تنیده شده است، به‌طوری‌که بدین گونه مولکول، ساختاری متراکم و شبه –گلوبولی³ می‎یابد.

موجودات زنده، حتّی ساده‎ترین آنها، شامل شمار بسیار زیادی از پروتئین‌های مختلف است. می‎توان شمار آنها را به 500 ± 2500 برای باکتری اشریشیا کولی برآورد کرد (به وزن ^13- 10 × 5 گرم و درازایی حدود 2μ ). برای حیوانات عالی‎تر، همچون انسان، می‎توان از مرتبۀ بزرگی‌ یک میلیون صحبت کرد.

* * * *

پروتئین – آنزیم‎ها: کاتالیزورهای خاصّ

هر یک از چندین هزار واکنش شیمیایی را، که به رشد و کارایی ارگانیسم کمک می‌کند، پروتئین- آنزیم ویژه‎ای برمی‌انگیزد، که در آن میان گزینش شده است. بی‎آنکه بخواهیم کمی به ساده‌کردن کار بپردازیم، می‎توان پذیرفت که هر آنزیمی در ارگانیسم، اهمیّت کاتالیزوری خود را تنها در نقطۀ مشخّصی از سوخت‌و‌ساز نشان می‌دهد. این توانایی شگفت‌انگیز در کار گزینش آنزیم‎هاست که آنها را از کاتالیزورهای غیر‌زیستی مستعمل در آزمایشگاه و یا صنعت متمایز می‎کند. در میان کاتالیزورهای اخیر، برخی بسیار فعّال است، به‌طوری‌که مقدار ناچیزی از آنها سبب تسریع زیاد واکنش‌های متفاوت می‌شود. امّا بازهم هیچ یک از این کاتالیزورها به‌پای ویژگی عملی حتّی "ساده"‌ترین آنزیم هم نمی‌رسد.

این ویژگی دوگانه است:

1- هر آنزیمی تنها یک نوع واکنش را کاتالیزه‌ می‌کند.

2- در میان تن‌هایی که گاه هم در ارگانیسمی پرشمار است، برخی این آمادگی را دارد تا دست‌خوش واکنشی از این گونه شود؛ آنزیم براساس قاعده‌ای کلّی، تنها در برابر یکی از آنها فعّال است. مثالی چند می‎تواند چنین گفته‎ای را روشن کند.

آنزیمی وجود دارد (به نام فوماراز) که هیدراتاسیون (افزوده شدن آب) اسید فوماریک به اسید مالیک را کاتالیزه می‎کند:

تصویر اوّل

این واکنش برگشت‌پذیر است، یعنی همان آنزیم دزهیدراتاسیون (آب‌زدایی) اسید مالیک به اسید فوماریک را کاتالیزه می‎کند.

امّا ایزومر هندسی دیگری از اسید فوماریک به نام اسید مالئیک وجود دارد که از نظر شیمیایی هم، پذیرای افزوده‌شدن آب است. آنزیم در برابر این ایزومر کاملاً غیرفعّال است. به‌علاوه دو ایزومر نوری از اسید مالیک هم وجود دارد که دارای یک کربن بی‌تقارن است⁴:

تصویر دوم

این دو جسم، که یکی تصویر دیگری در آیینه است، از نظر شیمیایی هم‌ارز است و در عمل هم نمی‌توان آن دو را با روش‎های شیمیایی معمول ازیکدیگر جدا کرد. امّا آنزیم می‌تواند تفاوت مطلق بین آن دو قائل شود. درنتیجه:

تصویر سوم

1- آنزیم منحصراً اسید L- مالیک را آب‌زدایی می‎کند، تا آنکه اسید فوماریک منحصراً به‌دست آید.

2- از اسید فوماریک، آنزیم تنها اسید L- مالیک را تولید می‎کند و نه اسید D-مالیک را.

این تمایز جدّی که آنزیم میان ایزومرهای نوری قائل می‌شود، تنها نشانی آشکار از ویژگی فضایی آنزیم‎ها نیست. در نگاه نخست، در اینجا توضیح این واقعیت را،که مدّت‌ها بر ما پوشیده بود، می‎یابیم، که میان اجزاء پرشمار سازندۀ سلّولی، که بی‌تقارن است (و این حالت بیشتر آنهاست)، تنها یکی از دو ایزومر نوری در زیست‌کره وجود دارد. امّا در نگاه دیگری، بر اساس اصول کلّی "کوری" دربارۀ پاپستگی تقارن، این واقعیّت که از جسمی از نظر نوری متقارن (اسید فوماریک)، جسم بی‌تقارن دیگری به‌دست آید، مستلزم پذیرفتن این نکته است که:

1- آنزیم خود «چشمۀ» بی‌تقارنی است، یعنی اینکه خود باید از نظر نوری فعّال باشد؛ امری که به‌درستی چنین است؛

2- تقارن اوّلیّۀ رشدمایه در جریان برهم‌کنش با پروتیئن- آنزیم از دست می‎رود. درنتیجه باید واکنش آبدهی در درون «مجتمعی» انجام شود، که از پیوند گذرای آنزیم و رشدمایه به‌دست می‌آید. در درون چنین مجتمعی، تقارن اوّلیّۀ اسید فوماریک درعمل از دست می‌رود.

مفهوم «مجتمع فضاویژه»، که هم به ویژگی و هم به فعّالیّت کاتالیزوری آنزیم‎ها توجّه می‎کند، اهمیّتی اساسی دارد. به این مطلب پس از بحث دربارۀ چند نمونۀ دیگر باز خواهیم گشت.

آنزیم دیگری به نام آسپارتاز وجود دارد (برخی باکتری‎ها آن را دارند) که منحصراً بر اسید فوماریک اثر دارد و بر اجسام دیگر، به‌جز اسید مالئیک، که ایزومر هندسی آن است، بی‎اثر است. واکنش «جمع بر روی پیوند دوتایی»، که این آنزیم آن را کاتالیزه می‎کند، کاملاً شبیه به قبلی است. اما این بار مولکول آب نیست، بلکه مولکول آمونیاک است که با اسید فوماریک در می‎آمیزد تا اسید آمینۀ آسپارتیک به‌دست بیاید:

تصویر چهارم

اسید آسپارتیک یک کربن نامتقارن دارد؛ به‌همین سبب هم از نظر نوری فعّال است. واکنش آنزیمی تنها یکی از دو ایزومر را، مانند مورد پیشین، تولید می‎کند، یعنی ایزومر سری L را، که به آن ایزومر «طبیعی» گفته می‌شود، زیرا اسیدهای آمینه‌ای، که در ترکیب پروتئین‎ها دخیل‎ است، همگی از آنِ سری L است.

دو آنزیم آسپارتاز و فوماراز نه تنها میان ایزومرهای نوری و هندسی رشد‌مایه‌های خود و دیگر فراورده‌ها فرق جدّی می‌گذارد، بلکه میان مولکول‌های آب و آمونیاک هم فرق می‎گذارد.درنتیجه باید پذیرفت که مولکول‌های آمونیاک هم در ترکیب مجتمع‎ فضاویژه وارد می‌شود، که در درون آن واکنش جمع روی می‌دهد،و هم در درون این مجتمع مولکول‌ها در وضعیّتی دقیق دربرابر یکدیگر قرار دارد. و درست از همین وضعیّت است که هم ویژگی کنشی نتیجه می‌شود و هم فضاویژگی واکنش.

از مثال‌های پیشین، وجود یک مجتمع فضاویژه، به‌عنوان میانجی در واکنش آنزیمی، تنها به‌مانند فرضی تبیینی می‌توانست استنتاج شود. در برخی از موارد مطلوب، ممکن است بتوانیم وجود چنین مجتمعی را مستقیماً اثبات کنیم. آنزیم بتا-گالاکتوسیداز نمونه‎‎ای است که به‌خصوص هیدرولیز اجسامی را نشان می‌دهد، که ساختاری مطابق با صورتبندی زیر دارد:

تصویر پنجم

(در چنین فرمول‎هایی Rیک رادیکال دلخواه را نشان می‌دهد)

یادآوری می‎کنیم که ایزومرهای زیادی از این اجسام وجود دارد (16 ایزومر هندسی که از نظر جهت نسبی گروه‎های H و OH بر روی کربن‎های 1 تا 5 با یکدیگر تفاوت دارد، و افزون بر اینها ایزومرهای نوری‌ای که از نقاط واقع بر قطر هر یک از این ایزومرها به دست می‌آید).

آنزیم در عمل میان همۀ این ایزومرها فرقی جدّی می‌نهد و تنها یکی از آنها را آب‌کافت می‎کند. امّا آنزیم را هم می‎توان، با ساخت «مشابه‎های فضایی» اجسام این سری، که در آنها اکسیژن پیوند آب‌کافت‌شدنی، با گوگرد جایگزین شده است، «فریب» داد (به شکل Bنگاه کنید). اتم گوگرد، که بزرگتر از اتم اکسیژن است، همان ظرفیّت را دارد و جهت این ظرفیّت‎ها برای هر دو اتم یکی است. شکل سه بعدی این مشتقّات گوگردی، به‌همان شکل مشابه‎های اکسیژنی آنها می‎ماند. امّا پیوندی که با گوگرد درست شده است، از پیوند با اکسیژن بسیار استوارتر است؛ به‌همین سبب آنزیم نمی‌تواند آنها را آب‌کافت کند. امّا بازهم می‎توان نشان داد که این اجسام هم می‌تواند مستقیماً با پروتئین، محتمع‌های فضاویژه بسازد.

چنین مشاهداتی نه تنها دلیلی بر درستی نظرّیۀ مجتمع است، بلکه نشان‎دهندۀ آن است که یک واکنش آنزیمی را باید دو مرحلۀ متمایز ازهم دانست:

1- تشکیل یک مجتمع فضاویژه میان پروتیئن و رشدمایه؛

2- کنش‌وری کاتالیتی واکنشی در درون مجتمع؛ واکنشی که ساختار خود مجتمع آن را راهبری و مشخّص می‌کند.

پیوند اشتراکی و غیراشتراکی

فرق میان این دو اهمیّتی اساسی دارد، و به ما هم این امکان را می‌دهد تا یکی از مهم‎ترین مفاهیم زیست‎شناسی مولکولی را استخراج کنیم. امّا پیشتر باید این نکته را هم یادآوری کنیم که در میان انواع مختلف پیوند، که به پایداری بنای شیمیایی کمک می‎کند، می‌توان دو دسته را ازهم تمیز داد:

1- پیوند‎هایی که آنها را اشتراکی می‌نامیم؛

2- پیوند‎های غیراشتراکی.

پیوند‎های اشتراکی (که عموماً آنها را «پیوند شیمیایی» به‌معنای خاصّ می‎نامیم) از اشتراک مدارهای الکترونیک بین دو یا چند اتم‎ به‌وجود می‌آید. پیوند‎‌های غیراشتراکی امّا از چندین برهم‌کنش‌ از نوعی متفاوت پدیدار می‌شود (که اشتراک‌گذاری مدارهای الکترونیکی را هم الزام نمی‌کند).

لازم نمی‎دانیم در اینجا طبیعت نیروهای فیزیکی دخیل در انواع متفاوت برهم‌کنش‌ها را مشخّص کنیم. امّا درآغاز هم به این نکته اشاره می‌کنیم، که دو دستۀ پیوند،ازجهت انرژی‌ای که پیوند را استوار نگاه می‌دارد، بایکدیگر متفاوت است. برای ساده‌تر کردن کار، به این نکته هم توجّه می‌کنیم که ما در اینجا خود را تنها به واکنش‌هایی محدود می‌کنیم که در مرحلۀ آبی روی می‌دهد؛ درنتیجه می‌توان پذیرفت که انرژی‌ جذب یا آزاد‌شدۀ واکنشی، که از پیوند اشتراکی به‌وجود می‌آید، 5 تا 20 کیلوکالری به‌طور میانگین (برای هر پیوند) است. برای واکنشی که منحصراً از پیوند غیراشتراکی به‌دست می‌آید، انرژی میانگین 1 تا 2 کیلوکالری است⁵.

این تفاوت مهم تاحدّی روشنگر اختلاف در استواری پیوند «اشتراکی» از «غیراشتراکی» است. آنچه مهمّ است امّا در این نکته نیست، بلکه در تفاوت در انرژی‌ای است به نام انرژی «کنش‌ورشدنی»، که در دو نوع واکنش وارد می‎شود. این مفهوم اهمیّت بسیار زبادی دارد. برای بررسی بهتر، یادآوری می‎کنیم که واکنشی که باعث عبور جمعیّتی مولکولی از حالت داده شدۀ پایداری به حالت دیگری می‎شود، باید همچون واکنشی در نظر گرفته شود که حالتی میانی با انرژی پتانسیل بیشتر از انرژی دو حالت اولّیه و حالت نهایی است. عموماً چنین فرایندی را با دستگاه مختصاتی‌ای نشان می‎دهیم که در آن محور طول‎ها نمایندۀ پیشرفت واکنش، و محور عرض‌ها نمایندۀ انرژی پتانسیل است (شکل 1). تفاوت انرژی بین دو حالت اولّیه و نهایی با انرژی‌ای که واکنش می‌تواند آزاد کند مطابقت دارد. تفاوت میان حالت اولّیه و میانی (یا حالت «کنش‌ورشده»)، همان انرژی کنش‌ورشدن است. این همان انرژیی است که مولکول‌ها باید به‌طور گذرا به‌دست بیاورند تا بتوانند در واکنش وارد شوند. این انرژی به‌دست‌آمده در مرحلۀ اوّل، و آزادشده در مرحلۀ دوم، در ترازنامۀ ترمودینامیکی نهایی ملحوظ نیست. امّا سرعت یک واکنش هم به چنین انرژیی بستگی دارد. این سرعت واکنش، اگر انرژی کنش‌ورشده زیاد باشد، در دمای عادی عملاً صفر خواهد بود. برای برانگیختن آن باید یا دما را (که میزان مولکول‌هایی که انرژی لازم را به‌دست آورده‌اند، به آن بستگی دارد) به‌میزان زیادی افزایش داد، یا کاتالیزوری به‌کار برد که حالت کنش‌ورشده را «پایدار» نگاه دارد: یعنی اختلاف پتانسیل میان این حالت و حالت اولّیه را از این راه کاهش دهد.

A: حالت پایدار اوّلّیه.

B: حالت پایدار نهایی.

X: حالت میانی با انرژی پتانسیلی بیشتر از دو حالت پایدار.

منحنی پیوسته: واکنش اشتراکی.

منحنی مقطّع: واکنش اشتراکی در مجاورت کاتالیزوری که انرژی کنش‌ورشده را کاهش می‎دهد.

نقطه‎چین‎ها: واکنش غیراشتراکی

تصویر ششم

شکل 1- منحنی تغییرات انرژی پتانسیل مولکول‌ها در جریان یک واکنش.

اما نکته‌ای که به‌طورکلّی اهمیّت دارد، این است:

الف- انرژی کنش‌ور‌شدن واکنش‌های اشتراکی زیاد است؛ سرعت آنها درنتیجه بسیار کم و یا صفر در دمای پایین و در نبود کاتالیزورهاست.

ب- انرژی کنش‌ور‌شدن واکنش‌های غیراشتراکی بسیار کم و یا نزدیک به صفر است؛ این واکنش‌ها درنتیجه در دمای پایین و در نبود کاتالیزور، بسیار سریع و ‌خودبه‌خودی روی می‌دهد.

از این نتیجه می‎شود که ساختارهایی که واکنش‌های غیراشتراکی مشخّص می‌کند، نمی‌تواند به میزانی از پایداری دست ‎یابد، مگر آنکه آن ساختارها برهم‌کنش‌های چند‎گانه‎ای را وارد میدان کند. به‌علاوه، برهم‌کنش‌های غیراشتراکی تنها هنگامی می‌تواند انرژی درخوراعتنایی به‌دست آورد که اتم‎های آنها در فواصل بسیارکم از یکدیگر باشد، یعنی درعمل در «تماس بایکدیگر» باشد. درنتیجه دو مولکول (و یا مناطق مولکولی) نمی‎تواند پیوندی غیراشتراکی بپذیرد، مگرآنکه سطوح مولکولی آنها فضاهای مکمّلی‌ای داشته باشد تا بتواند به چندین اتم‎ یکی از آن دو، اجازه همجواری با چندین اتم‌ دیگری را بدهد.

مفهوم مجتمع فضاویژۀ غیراشتراکی

اکنون اگر این نکته را هم بیفزاییم که مجتمع‌هایی که میان آنزیم و رشدمایه درست می‌شود، طبیعتی غیرکووالانسی دارد، درمی‌یابیم که چرا چنین مجتمع‌هایی ضرورتاً فضاویژه است: این مجتمع‌ها نمی‌تواند درست شود، مگر‌آنکه مولکول آنزیم درست همان فضایی را داشته باشد که "مکمّل" شکل مولکول رشدمایه باشد. همچنین این نکته را هم درمی‌یابیم که در درون مجتمع، مولکول رشدمایه ضرورتاً در وضعی بادقّت بسیار قرار دارد که به‌سبب برهم‌کنش‌های چندگانه‌ای است، که آن را به فضای گیرندۀ مولکول آنزیم متّصل می‎کند.

و سرانجام درمی‌یابیم که برحسب شمار برهم‌کنش‌های غیراشتراکی که مجتمع وارد کار می‌کند، پایداری یک مجتمع غیراشتراکی می‌تواند به‌میزانی زیاد تغییر کند. و این یکی از خواص ارزشمند مجتمع‎های غیراشتراکی است: یعنی اینکه پایداری آنها، با کاری که باید انجام دهد، به‌درستی سازگاری دارد. مجتمع‎های آنزیم- رشدمایه باید بتواند هم به‌سرعت تشکیل شود و هم تخریب؛ و این دیگر آن شرط کنش‌وری کاتالیزوری بالاست. این مجتمع‎ها درنتیجه می‌تواند هم به‌سادگی و هم به‌سرعت ازیکدیگر جدا شود. دیگر مجتمع‌ها، که کاری همیشگی دارد، پایداری‎ای از همان مرتبه‌ای را دارد که پایداری پیوندهای اشتراکی دارد.

امّا تااینجا هم فقط از اولیّن مرحلۀ تشکیل یک واکنش آنزیمی حرف زدیم: یعنی دربارۀ تشکیل مجتمع‌های فضاویژه. مرحلۀ کاتالیتی، که خود درپی تشکیل مجتمع می‎آید، کار ما را چندان معطّل نمی‌کند، زیرا که این مرحله‎ به‌نسبت مرحلۀ پیشین، مسائل چندان پراهمیّتی‎ از نظر زیست‌شناسی مطرح نمی‌کند. اکنون می‎پذیریم که کاتالیز آنزیمی از کنش القاکننده و قطبی‌گر برخی گروه‎های شیمیایی نتیجه می‌شود، که در منطقۀ «گیرندۀ ویژۀ» پروتئین حاضر است. صرف‌نظر از چنین ویژگی‌ای (که به وضعیت کاملاً مشخّص مولکول رشدمایه درمقایسه با گروه‌های القاءکننده مرتبط است)، اثر کاتالیتی را می‌توان با همان گرته‌ای توضیح داد که کنش کاتالیزورهای غیرزیستی را روشن می‎کند (مثلاً یون‎های H⁺ و OH^– ).

می‌توان چنین درنظر داشت که تشکیل مجتمع‌های فضاویژه، که مقدّم بر خود عمل کاتالیزه شدن است، دو کار را باهم انجام می‌دهد:

1-گزینش انحصاری یک رشدمایه، که ساختار فضائی‌اش آن را مشخّص می‌کند؛

2- ارائۀ رشدمایه براساس راهبری مشخصّی که اثر کاتالیتی گروه‎های القاءکننده را محدود و مشخّص می‌کند.

همچنان‌که خواهیم دید، مفهوم مجتمع‎های غیراشتراکی نه به آنزیم‎ها محدود می‎شود و نه حتّی تنها به پروتیئن‎ها. چنین مفهومی بر تفسیر همۀ پدیده‌های گزینش و تمایز در انتخاب، که خصیصۀ همۀ موجودات زنده است و به‌ظاهر به آنها این توانایی را می‌دهد تا از سرنوشتی بگریزند که اصل دوم پیش‌بینی می‎کند، اهمیّتی اساسی دارد. در این مورد خوب است تا دوباره به مثال فوماراز باز گردیم.

اگر آمینه‌شدن اسید فوماریک را با وسایل شیمیایی آلی انجام دهیم، مخلوطی از دو ایرومر نوری اسید اسپارتیک به‌دست می‌آید. امّا آنزیم درعوض، منحصراً اسید اسپارتیک را کاتالیزه می‎کند. به‌این دلیل، آنزیم اطّلاعاتی با خود می‌آورد که به‌درستی با انتخابی دوتایی مطابقت دارد (زیراکه دو ایزومر وجود دارد). در اینجا هم می‎بینیم که چگونه در تراز موجودات زنده، حتّی در مقیاس ابتدایی‌ترین آنها، اطّلاعات ساختاری می‌تواند به‌وجود آید و میان آنها توزیع ‎شود. مسلّم است که آنزیم در درون ساختار گیرندۀ فضاویژۀ خود اطّلاعاتی دارد، که به چنین انتخابی مربوط می‎شود. اما انرژی لازم بر تقویت چنین اطلاعاتی از خود آنزیم نیست: برای هدایت واکنش در جهت منحصربه‌فرد یکی از دو راه ممکن، آنزیم از پتانسیل شیمیایی‌ای استفاده می‌کند که محلول اسید فوماریک آن را قوام داده است. هر فعالیّتی که به ساخت سلّولی مرتبط باشد، هرقدرکه پیچیده هم باشد، سرانجام می‌تواند با همین عبارات تفسیر شود.

شیاطین ماکسول

این پدیده‎های شگفت‎انگیز، چه به سبب پیچیدگی و چه توانایی در انجام برنامه‎ای که از پیش به آنها داده شده است، این فرض را آشکارا پیش می‌کشد که این پدیده‌ها در اجرای کارشان تاحدودی براساس "شناختی" راهبری می‌شود. و این همان کاری است که ماکسول به شیطان میکروسکوپی خود نسبت می‎دهد. به‌یاد داریم که این شیطان همان شیطانی است که در مدخل ارتباطی دو ظرف نشسته است، که هر دو با گازی دلخواه پر شده است، و کارش هم بنا به‌فرض این است تا‌ دریچه‌ای مطلوب را بدون صرف انرژی در مدخل این دو ظرف به حرکت درآورد تا جلوی عبور برخی از مولکول‌ها را از ظرفی به ظرف دیگر بگیرد. پس شیطان می‎توانست مولکول‌های سریع (با انرژی زیاد) را «گزینش» کند و بگذارد که آنها در آن سمت حرکت کند؛ امّا در سمت دیگر به مولکول‌های کند (با انرژی کم) اجازۀ عبور دهد. نتیجۀ این کار این بود که آن دو ظرف،که درآغاز دمایی یکسان داشت، یکی گرم می‌شد، درحالی‌که دیگری سرد می‎شد؛ و همۀ این کارها هم بدون صرف ظاهری انرژی انجام می‌شد. و هرچند که چنین آزمایشی تخیّلی باشد، امّا سبب این کار هم نشد تا نگرانی فیزیک‌دانان را برنیانگیزد. چنین به‌نظر می‎رسید که شیطان با اجرای قوّه شناختش این توانایی را داشته باشد تا اصل دوم ترمودینامیک را نقض کند. و از آنجاکه این قوّه شناخت از دیدگاه فیزیک به‌ظاهر نه اندازه‎‌پذیر بود و نه تعریف‌شدنی، به‌نظر می‌رسید که "تناقض"ماکسول هم می‌تواند از هر تحلیلی بر اساس عمل بگریزد.

لئون بری‌لوئن کلید حل چنین تناقضی را ارائه داد. او با الهام از کارهای گذشتۀ سیلار نشان داد که شیطان با اجرای قوّۀ شناخت خود باید ضرورتاً مقداری انرژی مصرف کند تا در ترازنامۀ عملّیات، کاهش آنتروپی دستگاه را به‌طور دقیق جبران کند. درواقع برای اینکه شیطان دریچه را "با علم به آن" ببندد، باید مقدّمتاً سرعت هر یک از ذرّات گاز را اندازه گرفته باشد. امّا هر اندازه‎گیری‌ای، یعنی هرگونه کسب اطّلاعی، مفروض به برهم‌کنشی است که خود انرژی مصرف می‌کند.

این قضیه معروف، یکی از منابع کنونی شناخت ما از هم‌ارزی میان اطّلاعات و آنتروپی منفی است. این قضیه امّا ازاین‌جهت برای ما اهمیّت داردکه آنزیم‎ در مقیاس میکروسپکی کار خلاّق نظم را اجرا می‎کند؛ اما خلق چنین نظمی، چنان‌که دیدیم، بلاعوض نیست، بلکه به زیان مصرف پتانسیل شیمیایی می‌انجامد. آنزیم‎ به‌‌طور قطعی به همان شیوۀ شیطان ماکسول به‌دقّت عمل می‌کند، آنگونه که سیلار و بری‌لئون آن را تصحیح کرده‌اند، یعنی با کشیدن پتانسیل شیمیایی به راه‌هایی که برنامه‌ای آنها را برگزیده است، و آنزیم خود مجری آن برنامه است.

مفهوم اساسی‌ای را که در این فصل بسط دادیم، به‌خاطر می‌سپاریم: پروتئین‌ اعمال "شیطانی" خود را به‌این‌دلیل انجام می‌دهد که این توانایی را دارد تا با مولکول‌های دیگر مجتمع‌های فضا‌ویژه‌ و غیراشتراکی درست کند. فصل‌های بعدی اهمیّت اساسی این مفهوم بنیادی را نشان خواهد داد؛ این مفهوم را دوباره در تفسیر نهایی آن خصیصه‌هایی از موجودات زنده می‌یابیم،که از همه بیشتر متمایز است.

—————————————————————————————-

زیرنویس‌ها:

الف- به‌عمد به ساده‌کردن مسئله پرداختم. برخی از ساختارهای DNA کاری می‌کند که به آنها باید به‌عنوان کار فرجام‌شناختی پروتئین نگریسته شود. افزون بر آن، برخی از اسیدهای ریبونوکلئیکی RNA اجزای اساسی سازوکاری را دارد که کد ژنتیکی را ترجمه می‌کند (به ضمائم نگاه کنید). امّا پروتئین‎های خاصّی هم در این کار دخیل است که تقریباً در همۀ مراحل، برهم‌کنش میان پروتئین‎ها و اسیدهای نوکلئیکی را به جریان می‎اندازد. صرف‌نظرکردن از بحث دربارۀ چنین سازوکارهایی، بر تحلیل برهم‌کنش‌های فرجام‌شناختی مولکولی و تفسیر کلّی آنها تأثیری ندارد.

ب – به ضمائم نگاه کنید.

ج – به ضمائم نگاه کنید.

د – تن‌هایی که کربنی دارد که به چهار دستۀ مختلف متصّل است، تقارن ندارد. این تن‌ها را "ازنظر نوری فعّال» می‎نامیم، زیرا که عبور نور قطبی‌شده از درون آنها، چرخش به‌چپ (تن‌های چپ‌گرد: L )، و یا چرخش به‌راست را (تن‌های راست‌گرد: D ) در سطح قطبیدگی سبب می‌شود.

ه – یادآوری می‎کنیم که انرژی یک پیوند، بنا به‌تعریف، انرژی لازم برای شکستن آن است. امّا درعمل، بیشتر برهم‌کنش‌های شیمیایی، به‌خصوص زیست‌شیمیایی، به‌حای شکستن ساده‌وراحت پیوند، به مبادلۀ پیوند می‎پردازد. انرژی‎ای که در واکنشی وارد می‎شود، انرژی‎ای است که با مبادله‎ای از نوع:

AY+BX AX + BY

مطابقت دارد. چنین انرژی‎ای عموماً کمتر از انرژی شکست است.

* * * *

فهرست مطالب:

پیشگفتار (ص ۹) ؛ بنگرید به: ژاک مونو: تصادف و ضرورت

فصل اوّل: دربارۀ اشیاء غریب (ص ۱۷)؛ ژاک مونو: تصادف و ضرورت (دربارۀ اشیاء غریب)

فصل دوم: حیات‌گرایی و جان‌گرایی (ص ۳۹)؛ ژاک مونو: تصادف و ضرورت (حیات‌گرایی و جان‌گرایی)

فصل سوم: شیاطین ماکسول (ص ۶۵)

فصل چهارم: سیبرنتیک میکروسکوپی (ص ۸۵)

فصل پنجم: هستی‌زایی مولکولی (ص ۱۰۹)

فصل ششم: ناوردایی و اختلال (ص ۱۳۱)

فصل هفتم: تکامل (ص ۱۵۳)

فصل هشتم: مرز‌های کنونی (ص ۱۷۵)

فصل نهم: ملکوت و ظلمت (ص ۲۰۱)؛ژاک مونو: ملکوت و ظلمت

ضمائم (ص ۲۲۷): ۱- ساختار پروتئین؛ ۲- اسیدهای نوکلئیکی؛ ۳- کد ژنتیک؛ ۴- دربارۀ معنای اصل دوم ترمودینامیک؛ و یا: ژاک مونو: در بارۀ معنای اصل دوم ترمودینامیک

(شمارۀ صفحه به نسخۀ فرانسوی برخطّ کتاب در نشانی ما باز می‌گردد)

* * * *

Kurztitelaufnahme

ژاک مونو: تصادف و ضرورت.شیاطین ماکسول. سوی، ۱۹۷۰، (نسخۀ فارسی)، www.najafizadeh.ir

Jacques Monod: Le hasard et la nécessité. Essai sur la philosophie naturelle de la biologie moderne: les Démons de Maxwell

———————————————————————————————-